inhibitor proteasomu

Inhibitory proteasomu to klasa leków stosowanych głównie w leczeniu nowotworów, szczególnie szpiczaka mnogiego. Działają one poprzez blokowanie aktywności proteasomu 26S, który jest kompleksem enzymatycznym odpowiedzialnym za degradację niepotrzebnych lub uszkodzonych białek w komórkach.

Mechanizm działania inhibitorów proteasomu polega na hamowaniu aktywności proteolitycznej podjednostki 20S proteasomu, co prowadzi do akumulacji białek przeznaczonych do degradacji. W komórkach nowotworowych powoduje to zatrzymanie cyklu komórkowego, zahamowanie angiogenezy oraz indukcję apoptozy. Szczególnie wrażliwe na to działanie są komórki szpiczaka mnogiego ze względu na ich intensywną produkcję immunoglobulin.

Do głównych przedstawicieli tej grupy leków należą: bortezomib (pierwszy zatwierdzony inhibitor proteasomu), karfilzomib, iksazomib oraz nowsze cząsteczki jak marizomib czy oprozomib. Inhibitory proteasomu różnią się między sobą odwracalnością wiązania z proteasomem, selektywnością wobec poszczególnych podjednostek oraz profilem działań niepożądanych.

Najczęstsze działania niepożądane tej grupy leków obejmują neuropatię obwodową, małopłytkowość, neutropenię, zmęczenie oraz zaburzenia żołądkowo-jelitowe. W praktyce klinicznej inhibitory proteasomu są często stosowane w schematach wielolekowych, co zwiększa ich skuteczność terapeutyczną w leczeniu szpiczaka mnogiego oraz niektórych innych nowotworów hematologicznych.

Powiązane wpisy

  1. 12.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl