szlak ubikwityna-proteasom

Szlak ubikwityna-proteasom (UPS) stanowi jeden z głównych mechanizmów degradacji białek w komórkach eukariotycznych, odgrywając kluczową rolę w utrzymaniu homeostazy białkowej. Proces ten obejmuje dwa główne etapy: oznakowanie białek przeznaczonych do degradacji przez przyłączenie łańcuchów ubikwityny, a następnie ich proteolityczny rozkład przez kompleks proteasomu 26S.

Ubikwitynacja jest procesem wieloetapowym, wymagającym współdziałania trzech enzymów: E1 (enzym aktywujący ubikwitynę), E2 (enzym koniugujący ubikwitynę) oraz E3 (ligaza ubikwityny). E3 ligazy odpowiadają za specyficzne rozpoznawanie substratów, co zapewnia selektywność całego procesu. Zaburzenia w funkcjonowaniu szlaku ubikwityna-proteasom powiązane są z wieloma stanami patologicznymi, w tym chorobami neurodegeneracyjnymi, nowotworami i chorobami autoimmunologicznymi.

W praktyce klinicznej znaczenie szlaku ubikwityna-proteasom znajduje odzwierciedlenie w terapii przeciwnowotworowej. Inhibitory proteasomu, takie jak bortezomib, karfilzomib czy iksazomib, są stosowane w leczeniu szpiczaka mnogiego i niektórych typów chłoniaków. Działają one poprzez blokowanie degradacji białek regulatorowych, co prowadzi do nagromadzenia białek proapoptotycznych i indukcji śmierci komórek nowotworowych.

Powiązane wpisy

  1. 10.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl