inhibitor kompetycyjny

Inhibitor kompetycyjny to związek chemiczny, który konkuruje z naturalnym substratem o miejsce aktywne enzymu. Mechanizm jego działania polega na wiązaniu się z centrum aktywnym enzymu w sposób podobny do substratu, blokując tym samym dostęp właściwego substratu do miejsca reakcji enzymatycznej.

W przeciwieństwie do inhibitorów niekompetycyjnych, działanie inhibitorów kompetycyjnych może zostać osłabione lub zniesione przez zwiększenie stężenia substratu. Wynika to z faktu, że przy wyższym stężeniu substratu wzrasta prawdopodobieństwo jego połączenia z enzymem zamiast inhibitora. W kinetyce enzymatycznej inhibitory kompetycyjne zwiększają wartość stałej Michaelisa (Km), natomiast nie wpływają na maksymalną szybkość reakcji (Vmax).

Inhibitory kompetycyjne mają szerokie zastosowanie w farmakologii jako leki. Przykładami są inhibitory konwertazy angiotensyny (ACE) stosowane w leczeniu nadciśnienia tętniczego, statyny blokujące enzym reduktazę HMG-CoA w syntezie cholesterolu, czy metotreksat hamujący działanie reduktazy dihydrofolianowej w terapii nowotworów i chorób autoimmunologicznych.

Powiązane wpisy

  1. 09.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl