kinaza serynowo-treoninowa

Kinaza serynowo-treoninowa to enzym należący do grupy kinaz białkowych, który katalizuje reakcję fosforylacji reszt seryny i treoniny w białkach. Proces ten polega na przeniesieniu grupy fosforanowej z ATP na grupę hydroksylową aminokwasów seryny lub treoniny w białku docelowym, co prowadzi do zmiany aktywności, lokalizacji komórkowej lub interakcji tego białka z innymi cząsteczkami.

W organizmie człowieka kinazy serynowo-treoninowe odgrywają kluczową rolę w wewnątrzkomórkowych szlakach przekazywania sygnałów, regulując procesy takie jak proliferacja komórek, różnicowanie, apoptoza, metabolizm czy odpowiedź na stres. Zaburzenia w funkcjonowaniu tych enzymów są związane z wieloma chorobami, w tym nowotworami, cukrzycą, chorobami neurodegeneracyjnymi i zaburzeniami immunologicznymi.

Do najważniejszych rodzin kinaz serynowo-treoninowych należą kinazy białkowe A (PKA), kinazy białkowe C (PKC), kinazy białkowe G (PKG), kinazy MAP (mitogen-activated protein kinases), kinazy cyklinozależne (CDK) oraz kinazy mTOR. Ze względu na ich kluczową rolę w patogenezie wielu chorób, kinazy serynowo-treoninowe stanowią ważny cel terapeutyczny. Inhibitory tych enzymów są stosowane w leczeniu nowotworów (np. inhibitory MEK, inhibitory CDK4/6, inhibitory mTOR) oraz w terapii innych schorzeń.

Powiązane wpisy

  1. 10.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl