hydroliza pierścienia beta-laktamowego

Hydroliza pierścienia beta-laktamowego to kluczowy mechanizm biochemiczny, w którym dochodzi do rozerwania czteroczłonowego pierścienia beta-laktamowego obecnego w antybiotykach beta-laktamowych, takich jak penicyliny, cefalosporyny, karbapenemy i monobaktamy. Ten proces chemiczny polega na addycji cząsteczki wody do wiązania amidowego w pierścieniu, co prowadzi do jego otwarcia i inaktywacji antybiotyku.

Z klinicznego punktu widzenia, hydroliza pierścienia beta-laktamowego jest głównym mechanizmem oporności bakterii na antybiotyki beta-laktamowe. Bakterie wytwarzają enzymy zwane beta-laktamazami, które katalizują tę reakcję hydrolizy, unieczynniając działanie antybiotyku zanim zdąży on związać się z białkami PBP (penicillin-binding proteins) w ścianie komórkowej bakterii i zahamować jej syntezę.

Beta-laktamazy są klasyfikowane według różnych systemów, w tym klasyfikacji molekularnej Amblera (klasy A-D) oraz funkcjonalnej Busha-Jacoby’ego-Medeirosa. Szczególne znaczenie kliniczne mają beta-laktamazy o rozszerzonym spektrum działania (ESBL), karbapenemazy oraz metalo-beta-laktamazy, które mogą hydrolizować szerokie spektrum antybiotyków beta-laktamowych, w tym cefalosporyny trzeciej i czwartej generacji oraz karbapenemy.

W praktyce klinicznej, aby przeciwdziałać hydrolizie pierścienia beta-laktamowego, stosuje się inhibitory beta-laktamaz (np. kwas klawulanowy, sulbaktam, tazobaktam, awibaktam), które wiążą się z enzymami bakteryjnymi i blokują ich aktywność. Inhibitory te są często łączone z antybiotykami beta-laktamowymi w preparatach złożonych, zwiększając ich skuteczność wobec szczepów wytwarzających beta-laktamazy.

Powiązane wpisy

  1. 09.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl