system ubikwityna-proteasom

System ubikwityna-proteasom (UPS) stanowi kluczowy mechanizm degradacji białek w komórkach eukariotycznych. Jest to złożony, wieloetapowy proces odpowiedzialny za selektywne rozpoznawanie, znakowanie i degradację nieprawidłowych, uszkodzonych lub zbędnych białek komórkowych.

Pierwszym etapem działania systemu jest znakowanie białek przeznaczonych do degradacji cząsteczkami ubikwityny – małego, wysoce konserwatywnego białka obecnego we wszystkich komórkach eukariotycznych. Proces ten wymaga współdziałania trzech enzymów: E1 (aktywującego ubikwitynę), E2 (przenoszącego ubikwitynę) oraz E3 (ligazy ubikwityny), który przyłącza ubikwitynę do substratu białkowego.

Poliubikwitynowane białka są następnie rozpoznawane przez kompleks proteasomu 26S, składający się z rdzenia katalitycznego 20S oraz regulatorowej podjednostki 19S. Rdzeń 20S zawiera enzymy proteolityczne, które hydrolizują białka do krótkich peptydów, podczas gdy podjednostka 19S rozpoznaje ubikwitynowane substraty, odłącza ubikwitynę i wprowadza białka do komory katalitycznej.

Zaburzenia systemu ubikwityna-proteasom wiążą się z patogenezą wielu chorób, w tym nowotworów, chorób neurodegeneracyjnych czy autoimmunologicznych. Inhibitory proteasomu, takie jak bortezomib, karfilzomib czy iksazomib, znalazły zastosowanie w terapii szpiczaka mnogiego i niektórych typów chłoniaków, co podkreśla kliniczne znaczenie tego systemu.

Powiązane wpisy

  1. 13.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl