aldehyd dehydrogenaza
Aldehyd dehydrogenaza (ALDH) to rodzina enzymów, które katalizują reakcję utleniania aldehydów do odpowiednich kwasów karboksylowych. Enzymy te odgrywają kluczową rolę w metabolizmie alkoholu etylowego, przekształcając toksyczny aldehyd octowy (powstały z etanolu pod wpływem dehydrogenazy alkoholowej) w kwas octowy.
W organizmie człowieka występuje kilka izoform ALDH, przy czym najważniejsze to ALDH1 (cytoplazmatyczna) i ALDH2 (mitochondrialna). Polimorfizmy genów kodujących te enzymy mają istotne znaczenie kliniczne – szczególnie znany jest wariant ALDH2*2 występujący u około 40% populacji wschodnioazjatyckiej, który powoduje znaczne obniżenie aktywności enzymu i w konsekwencji nietolerancję alkoholu.
Dysfunkcja aldehydu dehydrogenazy ma istotne znaczenie w patogenezie wielu schorzeń, w tym chorób neurodegeneracyjnych, chorób sercowo-naczyniowych oraz nowotworów. Badania wskazują, że aktywność ALDH może stanowić marker komórek macierzystych nowotworów, co czyni ten enzym potencjalnym celem terapii przeciwnowotworowych.
Inhibitory ALDH, takie jak disulfiram (Antabus), są wykorzystywane w leczeniu alkoholizmu. Blokując działanie enzymu, prowadzą do kumulacji aldehydu octowego po spożyciu alkoholu, wywołując nieprzyjemne objawy (zaczerwienienie, nudności, tachykardię), które mają zniechęcać pacjentów do spożywania alkoholu.