dehydrogenaza alkoholowa
Dehydrogenaza alkoholowa (ADH) to kluczowy enzym biorący udział w metabolizmie alkoholu etylowego w organizmie. Katalizuje odwracalną reakcję utleniania alkoholi do aldehydów lub ketonów, z jednoczesną redukcją koenzymu NAD+ do NADH. W przypadku etanolu, ADH przekształca go do aldehydu octowego, który jest związkiem bardziej toksycznym.
W organizmie człowieka występuje kilka izoenzymów dehydrogenazy alkoholowej, kodowanych przez różne geny. Są one głównie zlokalizowane w wątrobie, choć występują również w innych tkankach, jak żołądek czy nerki. Aktywność ADH wykazuje znaczną zmienność międzyosobniczą, co wpływa na indywidualną tolerancję alkoholu. Polimorfizmy genów kodujących ADH mogą prowadzić do różnic w tempie metabolizmu etanolu.
W diagnostyce medycznej oznaczanie aktywności dehydrogenazy alkoholowej może być wykorzystywane przy ocenie funkcji wątroby. Wzrost aktywności enzymu w surowicy może świadczyć o uszkodzeniu hepatocytów, występującym m.in. w alkoholowym uszkodzeniu wątroby, wirusowym zapaleniu wątroby czy zatruciu paracetamolem. ADH stanowi również istotny punkt uchwytu dla niektórych leków, jak disulfiram, stosowany w terapii uzależnienia od alkoholu.