oksydoreduktaza pirogronianowo-ferrodoksynowa

Oksydoreduktaza pirogronianowo-ferrodoksynowa, znana również jako oksydoreduktaza pirogronian:ferredoksyna (PFOR), to kluczowy enzym katalizujący odwracalną reakcję utleniania pirogronianu do acetylo-CoA i dwutlenku węgla, z jednoczesną redukcją ferredoksyny. Enzym ten stanowi alternatywę dla kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej występującej u organizmów tlenowych.

PFOR jest szczególnie istotny w metabolizmie beztlenowych bakterii i archeonów, a także niektórych eukariontów przystosowanych do środowisk anaerobowych. Enzym zawiera centrum żelazowo-siarkowe jako kofaktor i nie wymaga NAD+ jako akceptora elektronów, co czyni go przydatnym w warunkach beztlenowych. Zredukowana ferredoksyna powstająca w reakcji może następnie przekazywać elektrony do innych szlaków metabolicznych.

Oksydoreduktaza pirogronianowo-ferrodoksynowa ma znaczenie kliniczne, gdyż występuje u wielu patogenów beztlenowych, takich jak Clostridium difficile, Helicobacter pylori czy pierwotniaki pasożytnicze (np. Trichomonas vaginalis, Entamoeba histolytica). Ze względu na brak homologicznego enzymu u człowieka, PFOR stanowi potencjalny cel dla leków przeciwdrobnoustrojowych. Inhibitory tego enzymu mogą zakłócać metabolizm energetyczny patogenów bez wpływu na komórki gospodarza.

Powiązane wpisy

  1. 10.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl