transferaza peptydylowa

Transferaza peptydylowa to enzym o kluczowym znaczeniu w procesie biosyntezy białek, zlokalizowany w centrum peptydylotransferazowym dużej podjednostki rybosomu. Jego główną funkcją jest kataliza tworzenia wiązania peptydowego między aminokwasem dołączonym do tRNA w miejscu A rybosomu a łańcuchem peptydowym przyłączonym do tRNA w miejscu P.

Mechanizm działania transferazy peptydylowej opiera się na ataku nukleofilowym grupy aminowej aminoacylo-tRNA na grupę karbonylową ostatniego aminokwasu w rosnącym łańcuchu peptydowym. Proces ten przebiega bez udziału ATP, ponieważ energia potrzebna do utworzenia wiązania peptydowego pochodzi z wysokoenergetycznego wiązania estru między aminokwasem a tRNA.

Znaczenie kliniczne transferazy peptydylowej wynika z faktu, że jest ona celem działania niektórych antybiotyków, takich jak chloramfenikol czy makrolidy. Substancje te, wiążąc się z centrum peptydylotransferazowym, hamują aktywność enzymu, co prowadzi do zahamowania syntezy białek bakteryjnych i w konsekwencji do śmierci komórki bakteryjnej.

Powiązane wpisy

  1. 10.04.2026
  2. www.leksykon.com.pl